Складаны бялок: вызначэнне, склад, будынак, структура, функцыі, класіфікацыя і характарыстыка. Чым адрозніваюцца простыя бялкі ад складаных?

Складаны бялок, акрамя ўласна бялковага кампанента, утрымлівае дадатковую групу іншай прыроды (простетическую). У якасці дадзенага кампанента выступаюць вугляводы, ліпіды, металы, рэшткі фосфарнай кіслаты, нуклеінавыя кіслаты. Чым адрозніваюцца простыя бялкі ад складаных, на якія віды падзяляюцца гэтыя рэчывы, і якія іх асаблівасці, раскажа гэты артыкул. Галоўнае адрозненне разгляданых рэчываў - іх склад.

Складаныя вавёркі: вызначэнне

Гэта двухкампанентныя рэчывы, у склад якіх уваходзіць просты бялок (Пептыдная ланцуга) і небелкового рэчыва (простетическая група). У працэсе іх гідролізу утвараюцца амінакіслоты, небелкового частку і прадукты распаду. Чым адрозніваюцца простыя бялкі ад складаных? Першыя складаюцца толькі з амінакіслот.

Класіфікацыя і характарыстыка складаных бялкоў

Гэтыя рэчывы падзяляюцца на віды ў залежнасці ад тыпу дадатковай групы. Да складаным вавёрак ставяцца:

• Глікапратэіны - бялкі, малекулы якіх ўтрымліваюць вугляводны рэшту. Сярод іх вылучаюць протеогликаны (кампаненты міжклеткавага прасторы), якія ўключаюць у сваю структуру мукополисахариды. Да гликопротеидам ставяцца імунаглабуліны.
• Ліпопротеідов ўключаюць ліпідны кампанент. Да іх ставяцца аполипопротеины, якія выконваюць функцыю забеспячэння ліпіднага транспарту.
• Металлопротеины ўтрымліваюць іёны металаў (медзі, марганца, жалеза і інш.), Звязаныя праз донорно-акцэптарных ўзаемадзеянне. У гэтую групу не ўваходзяць гемовые вавёркі, якія ўключаюць злучэння профиринового кольцы з жалезам і падобныя ім па структуры злучэння (хларафіл, у прыватнасці).
• Нуклеопротеиды - вавёркі, якія маюць нековалентные сувязі з нуклеінавых кіслот (ДНК, РНК). Да іх адносіцца храмаціне - кампанент храмасом.
• 5. Фосфопротеиды, да якіх адносіцца казеін (складаны бялок тварагу), ўключаюць кавалентна злучаныя рэшткі фосфарнай кіслаты.

• Хромопротеины аб'ядноўвае афарбаванасць простетического кампанента. Дадзены клас ўключае гемовые вавёркі, хларафіл і флавопротеиды.

Асаблівасці глікапратэіна і протеогликанов

Гэтыя бялкі з'яўляюцца складанымі рэчывамі. Протеогликаны ўтрымліваюць вялікую долю вугляводаў (80-85%), у звычайных гликопротеидов ўтрыманне складае 15-20%. Уроновые кіслаты прысутнічаюць толькі ў малекуле протеогликанов, іх вугляводы адрозніваюцца рэгулярным будынкам з паўтаральнымі звёнамі. Якая структура і функцыі складаных бялкоў глікапратэіна? Іх вугляводныя ланцуга ўключаюць толькі 15 звёнаў і маюць нерэгулярнае будынак. У структуры глікапратэіна сувязь вуглявода з бялковым кампанентам звычайна ажыццяўляецца праз рэшткі такіх амінакіслот, як серіна або аспаргин.

Функцыі глікапратэіна:

• Ўваходзяць у склад клеткавай сценкі бактэрый, касцяной злучальнай і храстковай тканіны, атачаюць валакна калагена, эластіна.
• Гуляюць ахоўную ролю. Напрыклад, дадзеную структуру маюць антыцелы, інтэрфероны, фактары згусальнасці крыві (протромбіна, фібрынаген).
• З'яўляюцца рэцэптарамі, якія ўзаемадзейнічаюць са эффекторам - невялікі небелкового малекулай. Апошняя, далучаючыся да бялку, прыводзіць да змены яго конформации, што прыводзіць да вызначанага ўнутрыклеткавага адказу.
• Выконваюць гарманальную функцыю. Да глікапратэіны ставіцца гонадотропные, адренокортикотропный і тіреотропного гармоны.
• Транспартуюць рэчыва ў крыві і іёны праз клеткавую мембрану (трансферрин, транскортин, альбумін, Na +, Да + -АТФаза).

Да гликопротеиновым ферментам ставяцца холинэстераза і нуклеаз.

Больш падрабязна пра протеогликанах

Звычайна складаны бялок протеогликан ўключае ў сваю структуру вялікія вугляводныя ланцуга з паўтаральнымі дисахаридными рэшткамі, якія складаюцца з якой-небудзь уроновой кіслаты і аминосахара. Олиго- або полісахарідных ланцугу называюцца гликанами. Першыя звычайна ўтрымліваюць 2-10 мономерных адзінак.

У залежнасці ад структуры вугляводных ланцугоў вылучаюць іх розныя тыпы, напрыклад, кіслыя гетерополисахариды з вялікай колькасцю кіслотных груп або гликозаминогликаны, якія ўключаюць амінагрупы. Да апошніх ставяцца:

• Гіалуроновая кіслата, якую актыўна ўжываюць у касметалогіі.
• Гепарын, які перашкаджае згусальнасці крыві.
• Кератансульфаты - кампаненты храстковай тканіны і рагавіцы.
• Хондроитинсульфаты ўваходзяць у склад храстка і сіновіальной вадкасці.

Дадзеныя палімеры - кампаненты протеогликанов, якія запаўняюць міжклеткавай прастору, утрымліваюць ваду, змазваюць рухомыя часткі суставаў, з'яўляюцца іх структурнымі складнікамі. Гідрафільнасць (добрая растваральнасць у вадзе) протеогликанов дазваляе ім у міжклеткавым прасторы ствараць перашкоду для буйных малекул і мікраарганізмаў. З іх дапамогай ствараецца жэлепадобным матрікса, у які пагружаныя валакна іншых важных бялкоў, напрыклад, калагена. Яго атосы ў асяроддзі протеогликана маюць дрэвападобную форму.

Асаблівасці і тыпы ліпопротеідов

Складаны бялок ліпопротеідов адрозніваецца добра выяўленай дваістай гідрафільнай і гідрафобнай прыродай. Ядро малекулы (гідрафобныя частка) утвараюць непалярныя эфіры халестэрына і триацилглицериды.

Звонку ў гідрафільнай зоне размяшчаюцца бялковая частка, фасфаліпіды, халестэроль. Вылучаюць некалькі разнавіднасцяў бялкоў ліпопротеідов у залежнасці ад іх структуры.

Асноўныя класы ліпопротеідов:

• Складаны бялок высокай шчыльнасці (ЛВП, α-ліпапратэінаў). Перамяшчае халестэрын да печані і перыферычным тканін.
• Нізкай шчыльнасці (ЛНП, β-ліпапратэінаў). Акрамя халестэрыну транспартуюць триацилглицериды і фасфаліпіды.
• Вельмі нізкай шчыльнасці (ЛОНП, пре-β-ліпапратэінаў). Выконваюць функцыю, падобную ЛНП.
• Хиломикроны (ХМ). Транспартуюць тоўстыя кіслоты і халестэрын з кішачніка пасля паступлення ежы.

Такая судзінкавая паталогія, як атэрасклероз, узнікае ў выніку няправільнага суадносін розных тыпаў ліпапратэінаў ў крыві. Па характарыстыцы саставу можна выявіць некалькі тэндэнцый змены структуры фасфаліпідаў (ад ЛВП да хиломикронов): памяншэнне долі бялку (ад 80 да 10%) і фасфаліпідаў, павелічэнне працэнта триацилглицеридов (ад 20 да 90%).

Сярод металлопротеинов шмат важных ферментаў

Металлопротеин можа ўключаць у сябе іёны некалькіх металаў. Іх наяўнасць ўплывае на арыентацыю субстрата ў актыўным (каталітычным) цэнтры фермента. Іёны металаў лакалізуюцца ў актыўным цэнтры і гуляюць важную ролю ў правядзенні каталітычнай рэакцыі. Часта іён выконвае функцыю акцептора электронаў.

Прыклады металаў, якiя ўтрымлiваюцца ў структуры ферментных металлопротеинов:

• Медзь ўключана ў склад цитохромоксидазы, якая нароўні з гемом ўтрымлівае іён дадзенага металу. Фермент ўдзельнічае ў працэсе адукацыі АТФ пры працы дыхальнай ланцуга.
• Жалеза ўтрымліваюць такія ферменты, як ферритин, які выконвае функцыю дэпаніраванню жалеза ў клетцы; трансферрин - пераносчык жалеза ў крыві; каталаза адказная за рэакцыю абясшкоджвання перакісу вадароду.
• Цынк - метал, характэрны для алкогольдегидрогеназы, якая ўдзельнічае ў акісленні этылавага і падобных яму спіртоў; лактатдегидрогеназа - фермент ў метабалізме малочнай кіслаты; карбоангидраза, каталізуе адукацыя вугальнай кіслаты з CO ₂ і H ₂ O; шчолачнай фасфатазы, якая выконвае гідралітычнай расшчапленне эфіраў фосфарнай кіслаты з рознымі злучэннямі; α2-макроглобулин - антипротеазный крывяной бялок.
• Селен ўваходзіць у склад тиреопероксидазы, якая ўдзельнічае ў працэсе адукацыі гармонаў шчытападобнай залозы; глутатионпероксидазы, якая выконвае антіоксідантным функцыю.
• Кальцый характэрны для структуры α-амілаза - фермента гідралітычнай расшчаплення крухмалу.

Фосфопротеины

Што ўваходзіць у склад складаных бялкоў фосфопротеинов? Для дадзенай катэгорыі характэрна прысутнасць фасфатнай групы, якая звязаная з бялковай часткай праз амінакіслоты з гидроксилом (тыразін, серіна або трэаніну). Якія функцыі выконвае фосфарная кіслата, знаходзячыся ў структуры бялку? Яна змяняе структуру малекулы, надае ёй зарад, павышае растваральнасць, ўплывае на ўласцівасці бялку. Прыкладамі фосфопротеинов з'яўляюцца казеін малака і яечны альбумін, але ў асноўным да дадзенай катэгорыі складаных бялкоў ставяцца ферменты.

Фасфатная гурт грае важную функцыянальную ролю, так як многія вавёркі звязаныя з ёй не пастаянна. У клетцы ўвесь час адбываюцца працэсы фасфаралявання і дефосфорилирования. У выніку выконваецца рэгуляцыю ў рабоце бялкоў. Напрыклад, калі гистоны - бялкі, злучаныя з нуклеінавых кіслот пераходзяць у фосфорилированное стан, то актыўнасць геному (генетычнага матэрыялу) узрастае. Ад фасфаралявання залежыць актыўнасць такіх ферментаў, як гликогенсинтаза і гликогенфосфорилаза.

Нуклеопротеины

Нуклеопротеины - бялкі, злучаныя з нуклеінавых кіслот. Яны - неад'емная частка захоўвання і рэгуляцыі генетычнага матэрыялу, працы рыбасом, якія выконваюць функцыю сінтэзу бялку. Самыя найпростыя формы жыцця вірусаў можна назваць рибо- і дезоксирибонуклеопротеинами, так як яны складаюцца з генетычнага матэрыялу і бялкоў.

Як адбываецца ўзаемадзеянне дэзаксірыбануклеінавай кіслаты (ДНК) і гистонов? У храмаціне вылучаюць 2 выгляду бялкоў, звязаных з ДНК (гистоновые і негистоновые). Першыя ўдзельнічаюць на пачатковай стадыі компактизации ДНК. Малекула нуклеінавых кіслаты увінаецца вакол пратэінаў з фарміраваннем нуклеосом. Ўтварылася нітка падобная на пацеры, з іх фармуюцца суперспирализованная структура (хроматиновая фібрыл) і суперспираль (хромонема Інтэрфаза). За кошт дзеяння гистоновых бялкоў і пратэінаў больш высокіх узроўняў забяспечваецца скарачэннем памернасці ДНК у тысячы разоў. Дастаткова параўнаць памер храмасом і даўжыню нуклеінавых кіслаты, каб ацаніць важнасць бялкоў (6-9 см і 10-6 мкм, адпаведна).

Якія бываюць хромопротеины

Хромопротеины ўтрымліваюць вельмі разнастайныя групы, якія аб'ядноўвае толькі адно - наяўнасць афарбоўкі ў простетическом кампаненце. Складаныя вавёркі дадзенай катэгорыі падпадзяляюцца на: гемопротеины (ўтрымліваюць у структуры гем), ретинальпротеины (вітамін А), флавопротеины (вітамін В2), кобамидпротеины (вітамін В12).

Гемопротеины класіфікуюцца ў залежнасці ад функцый на ня ферментатыўныя (гемоглобиновый і миоглобиновый бялок) і ферменты (цытахром, каталазы, пероксидазы).

Флавопротеины ўтрымліваюць у якасці простетического кампанента вытворныя вітаміна В2 флавинмононуклеотид (ФМН) або флавинадениндинуклеотид (ФАД). Дадзеныя ферменты таксама ўдзельнічаюць у акісляльна-аднаўленчых ператварэннях. Да іх ставяцца оксидоредуктазы.

Што такое цытахром?

Як было апісана вышэй, гем складаецца з парфірынаў. У яго структуру ўваходзяць 4 пиррольных кольцы і двухвалентным жалеза. Адмысловая група гемовых ферментаў - цытахром, якія адрозніваюцца складам амінакіслот і лікам пептыдных ланцугоў, спэцыялізаваўся на правядзенні акісляльна-аднаўленчых рэакцый, за кошт якіх забяспечваецца перанос электронаў у дыхальнай ланцуга. Дадзеныя ферменты ўдзельнічаюць у микросомальном акісленні - пачатковых рэакцыях биотрансформации ксенобиотиков, якія прыводзяць да іх абясшкоджванню, і абмене многіх экзагенных і экзагенных рэчываў, напрыклад, стэроідаў, насычаных тлустых кіслот.

Ўплыў простетической групы

Простетическая група, якая ўваходзіць у склад складаных бялкоў, уплывае на яго ўласцівасці: змяняе яго зарад, растваральнасць, термопластичность. Напрыклад, такім дзеяннем валодаюць рэшткі фосфарнай кіслаты або моносахаридов. Вугляводная частка, уключаная ў склад складанага бялку, абараняе яго ад протеолиза (разбурэння ў выніку працэсу гідролізу), уплывае на пранікненне малекул праз клеткавую мембрану, іх сакрэцыю і сартаванне. Ліпідны фрагмент дазваляе ствараць бялковыя каналы для транспарту дрэнна растваральных ў вадзе (гідрафобных) злучэнняў.

Будова і функцыі складаных бялкоў цалкам залежаць ад простетической групы. Напрыклад, з дапамогай железосодержащего гема ў гемаглабіне адбываецца звязванне кіслароду і вуглякіслага газу. За кошт нуклеопротеидов, што фарміруюцца ў выніку ўзаемадзеяння гистонов, протаминов з ДНК або РНК, адбываецца абарона генетычнага матэрыялу, яго кампактнае захоўванне, звязванне РНК у працэсе сінтэзу бялкоў. Нуклеопротеидами называюць ўстойлівыя комплексы бялкоў і нуклеінавых кіслот.

заключэнне

Такім чынам, складаныя вавёркі выконваюць вялікі спектр функцый у арганізме. Таму спажыванне макра- і мікраэлементаў так важна для падтрымання здароўя. Металы ўваходзяць у склад шматлікіх ферментаў. Ведаючы біяхімію, асаблівасці свайго здароўя і экалагічны стан месца пражывання, можна скарэктаваць рэжым ўласнага харчавання. Напрыклад, вылучаюць тэрыторыі, адрозныя дэфіцытам якога-небудзь элемента. Яго дадатковае ўнясенне ў рацыён у выглядзе дадаткаў дазваляе папоўніць недахоп.