АдукацыяНавука

Ўсё пра фермент пепсін

У дадзеным артыкуле гаворка пойдзе пра незаменных ферментаў, што знаходзіцца ў страўніку ў кожнага сысуна, уключаючы чалавека. Будуць разгледжаны агульныя звесткі аб фермент пепсін, інфармацыя пра яго ізамерыя і ролю рэчывы ў працэсах стрававання.

агульныя ўяўленні

Для пачатку давайце высветлім, да якога класа ферментаў ставіцца пепсін. Гэта дазволіць глыбей разабрацца ў самой тэме.

Фермент пепсін ставіцца да гидролазам пратэялітычнага класа і выпрацоўваецца слізістай абалонкай страўніка, а яго галоўнай задачай з'яўляецца расшчапленне бялкоў, якія паступілі з прадуктамі харчавання, да пептыдаў. Пепсін - фермент, расшчапляюць вавёркі ў кіслай асяроддзі. Выпрацоўваецца ён арганізмамі ўсіх млекакормячых, а таксама паўзуноў, прадстаўнікоў класа птушак і многіх рыб.

Прадстаўлены фермент ставіцца да вавёрак глобулярного тыпу, мае малекулярную масу, роўную прыблізна 34500. Сама малекула прадстаўлена ў выглядзе полипептидной ланцуга і складаецца з трохсот сарака амінакіслот. У сваім складзе таксама змяшчае HPO3 і тры сувязі дисульфидного характару.

Пепсін шырока ўжываецца ў лячэбнай справе і сыраробаў. У лабараторыях яго выкарыстоўваюць з мэтай больш дэталёвага вывучэння бялковых злучэнняў, а менавіта, першаснай бялковай структуры. Пепсін мае прыродны інгібітар - пепстатин.

разнастайнасць фермента

Пепсін мае дванаццаць изоформ. Адрозненні паміж усімі ізамер пепсін заключаюцца ў электрофоретической рухальнай здольнасці, инактивационных умовах, пратэялітычнай актыўнасці. Шыфр пепсін - КФ 3. 4. 23. 1.

У чалавека ў соку страўніка змяшчаецца сем відаў пепсін, і пяць з іх рэзка разыходзяцца ў некаторых якасцях:

1. Уласна пепсін (А) мае максімальную актыўнасць у асяроддзі рн = 1.9, а пры павышэнні да 6 инактивируется.
2. пепсін 2 (У) актыўны максімальна ў асяроддзі рн = 2.1.
3. Тып 3 праяўляецца найвышэйшую ступень дзейнасці пры паказчыку рн = 2.4-2.8.
4. Тып 5, таксама вядомы як гастриксин, мае найвышэйшую ступень актыўнасці пры паказчыку рн = 2.8-3.4.
5. Тып 7 пры паказчыках рн = 3.3-3.9 мае самую высокую актыўнасць.

Значэнне фермента ў страваванні

Пепсін вылучаецца страўнікавымі залозамі ў Дэзактываваліся форме (пепсиноген), а саму працу фермента актывуе саляная кіслата. Пад яе уздзеяннем ён пераходзіць у працаздольную форму. Абавязковай умовай для дзейнасці фермента пепсіну з'яўляецца наяўнасць кіслай асяроддзя, менавіта таму пры пераходзе пепсін ў дванаццаціперсную кішку ён губляе сваю актыўнасць, так як у кішачніку асяроддзе шчолачная. Фермент пепсін займае адну з ключавых роляў у страваванні ўсяго класа млекакормячых, і ў прыватнасці чалавека. Гэта рэчыва расшчапляе харчовыя бялкі да больш дробных пептыдных ланцугоў і амінакіслот.

У мужчын і жанчын паказчыкі выпрацоўкі гэтага фермента адрозніваюцца. У мужчын вылучаецца каля дваццаці-трыццаці грам пепсіну у гадзіну, у той час як у жанчыны - на дваццаць-трыццаць адсоткаў менш. Асноўныя клеткі, месцы выпрацоўкі пепсін, вылучаюць яго ў нерабочей форме пепсиногена. Пасля адшчапленнем некаторай колькасці пептыдаў з N-канца пепсиноген пераходзіць у актыўную форму. Каталізатарам ў дадзенай рэакцыі хімічных ператварэнняў выступае саляная кіслата. Пепсін валодае протеазными і пептидазными ўласцівасцямі і адказвае за дезагрегацию бялкоў.

лячэбная справа

У медыцыне пепсін шырока выкарыстоўваецца ў якасці лекавага сродку пры некаторых захворваннях, звязаных з недахопам выпрацоўкі дадзенага фермента ў страўніку пацыента. Здабываюць сычужны фермент пепсін з свіных слізістых абалонак страўніка. Прэпарат выпускаецца ў форме таблетак, раскладзеных па блістара, з прымешкай ацидина або ў выглядзе парашкоў. Пепсін ўваходзіць у склад і некаторых камбінаваных лекаў. Мае АТС-код А09АА03. Прыкладам паталогіі, пры якой прызначаюць пепсиносодержащие лекі, з'яўляецца хвароба Менетрые.

Ялавічны пепсін - гэта ...

Сычужны фермент пепсін ялавічны - адна з вядомых і найбольш часта выкарыстоўваюцца формаў гэтага рэчыва. Сам фермент выпрацоўваецца ў чацвёртым страўніку цяля. Прэпарат, які выкарыстоўваецца ў вытворчасці, адукаваны двума ферментамі: пепсін і химозином ў натуральных прапарцыйных колькасцях. Выкарыстоўваецца сычужны фермент ў сыраробства, і яго асноўныя функцыі - фарміраванне згустку малака і ўдзел у працэсе паспявання сырнай і тварогавай прадукцыі.

Ялавічны пепсін вылучаецца з страўнікаў буйной рагатай жывёлы і пры вырабе прадукцыі на продаж, праходзіць дзве стадыі ачышчэння фермента ад тлушчу і прымешак, якія з'яўляюцца нерастваральнымі. Працэс вырабу ялавічнага пепсін праходзіць некалькі этапаў: экстракцыйны працэс, высаливание і сублимационное высушванне.

Іншыя вобласці прымянення

Фермент пепсін дадаюць у закваску. Таксама яго ўжываюць у сыраробаў. Сычужны фермент пепсін ў пары з химозином ўтвараюць той самы фермент, які выкарыстоўваецца для згортвання малака.

Працэсам згортвання малака называюць яго бялковую каагуляцыю, а менавіта казеіну, з адукацыяй геля на малочнай аснове. Казеін мае спецыфічную струкуру, і толькі адна пептыдная сувязь адказвае за Ферментатыўнай тып згортвання самага бялку. Комплекс пепсін з химозином уласна і адказвае за разрыў той самай сувязі і прыводзіць да згортваньня малака.

заключэнне

Падвядучы вынікі, можна сказаць, што гэта біялагічныя актыўнае рэчыва з'яўляецца адным з найважнейшых ферментаў, якія бяруць удзел у пераварванні ежы ў страўніку ў прадстаўнікоў многіх класаў жывых істот. У вытворчасці і медыцыне рэчыва ў асноўным выкарыстоўваецца як лекі і дадаецца ў сычужны фермент для вытворчасці малочна-сырнай прадукцыі.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 be.delachieve.com. Theme powered by WordPress.