Аланинаминотрансфераза павышана - прыкмета запаленчых і дыстрафічных працэсаў у органах

Дзякуючы аминотрансферазам ажыццяўляецца перанос NH2-груп з донарскай γ-амінакіслоты на акцептор - α-амінакіслату без прамежкавага адукацыі амонія. Гэта значыць, трансаминирование (переаминирование: зварачальны перанос амінагруп на кетокислоты) - працэс, адкрыты вядомымі расійскімі навукоўцамі Браунштейном і Крицман.

Амінакіслоты (аспарагиновая, глутамінавая і аланін) у працэсе трансаминирования ператвараюцца ў адпаведныя α-кетокислоты, якія з'яўляюцца кампанентамі цыкла трикарбоновых кіслот. Пры іх акісленні у цыкле Кребса, яны служаць крыніцай энергіі.

Трансаминирование мае істотнае значэнне і ў забеспячэнні цыклу мачавіны аспартата.

Нягледзячы на тое, што рэакцыям трансаминирования могуць падвяргацца і араматычныя амінакіслоты: фенілаланін, тыразін і трыптафан, - практычнае прымяненне ў медыцыне знайшло толькі вызначэнне актыўнасці аспартат- і аланинаминотрансферазы. Дадзеныя энзімы шырока распаўсюджаныя ў тканінах чалавечага арганізма.

Аланинаминотрансфераза павышана ў эрытрацытах і яго канцэнтрацыя ў шэсць разоў больш у параўнанні з такой у сыроватцы крыві. Найбольшая канцэнтрацыя дадзенага фермента зафіксавана ў тканінах печані.

Аланинаминотрансфераза норма для тканін чалавечага арганізма не аднолькавая. Так, напрыклад актыўнасць фермента ў тканінах сэрца складае 7,1 (Е * 10-3 г тканіны гомогената), у печані - 44, шкілетнай мускулатуры - 4,8, нырках - 19, селязёнцы - 1,2, лёгкіх 0,7 і сыроватцы крыві - 0,016. Існуючыя метады вызначэння актыўнасці аминотрансфераз ў сыроватцы крыві падзяляюць на дзве групы: канчатковай кропкі (колориметрические, з выкарыстаннем звычайнай, ня абсталяванай термостатированными кюветамі Фотаметрычныя апаратуры) і кінэтычныя (спектрофотометрические).

В6 з'яўляецца шырока распаўсюджаным вітамінам ў разнастайных харчовых прадуктах. Аднак, варта памятаць, што ў працэсе падрыхтоўкі ежы (тэрмічная обробка) гэты вітамін руйнуецца. Пірыдаксін з'яўляецца кофакторы большасці ферментаў. Канцэнтрацыя пиродоксин-5-фасфату ў крыві з узростам зніжаецца. Таму актыўнасць такога энзіма, як аланинаминотрансфераза, паніжаная ў людзей старэй 64 гадоў (прыблізна на 30%), чым ва ўзросце 46-63 гадоў. Канцэнтрацыя вітаміна В6 ў сыроватцы крыві абумоўлівае актыўнасць аланинаминотрансферазы.

Для вызначэння функцыянальнага стану печані вельмі часта даследуюць ўзровень аминотрансфераз ў крыві пацыента. Гэта звязана ў першую чаргу з тым, што змяненне іх актыўнасці наступае значна хутчэй, чым іншых лабараторных паказчыкаў. Элімінацыя (выхад) ферментаў печані ў кроў з'яўляецца прыкметай цитолиза - разбурэнне клетак або парушэнне пранікальнасці іх мембран. Пры аналізе змяненняў актыўнасці ферментаў важна ўсталяваць месца элімінацыі. Для гэтага неабходна ведаць іх актыўнасць у крыві і клетках здаровага арганізма, унутрыклеткавую лакалізацыю і метабалізм. Канцэнтрацыя фермента - аланинаминотрансфераза павышана, асабліва ў клетках печані, таму нават нязначнае іх пашкоджанне правакуе павелічэнне актыўнасці фермента ў крыві. З улікам актыўнасці фермента дыягнастуюць хваробы печані (гепатыт, гепатоз).

Аланинаминотрансфераза павышана пры некрозе печані, а таксама пры паренхиматозном гепатыце. Нізкая канцэнтрацыя фермента рэгіструецца пры хранічным гепатыце і дыстрафіі. Варта сказаць, што падвышэнне актыўнасці аминотрансферазы ў сыроватцы крыві пачынаецца за 3-8 дзён да з'яўлення асноўных клінічных прыкмет захворвання і дасягае максімальных значэнняў у першыя дні развіцця паталагічнага працэсу.

Такім чынам, аланинаминотрансфераза павышана: цыроз печані, механічная жаўтуха, рак печані, інфаркт міякарда, правосердечная недастатковасць, гіпаксія, шок, миозит, міякардыт, тлушчавай гепатоз, панкрэатын, хранічны алкагалізм.