Спецыфічнасць фермента: віды і асаблівасці дзеянні

Слова "фермент" мае лацінскія карані. У перакладзе яно азначае "закваска". У ангельскай мове ўжываецца паняцце "энзім", тое, што адбылося ад грэцкага тэрміна, які азначае тое ж самае. Ферментамі называюць спецыялізаваныя вавёркі. Яны фармуюцца ў клетках і маюць здольнасць паскараць працягу біяхімічных працэсаў. Іншымі словамі, яны выступаюць у якасці біялагічных каталізатараў. Разгледзім далей, што сабой уяўляе спецыфічнасць дзеяння ферментаў. также будут описаны в статье. Віды спецыфічнасці таксама будуць апісаны ў артыкуле.

агульная характарыстыка

Праява каталітычнай актыўнасці некаторых ферментаў абумоўліваецца прысутнасцю шэрагу злучэнняў небелкового прыроды. Іх называюць кофакторы. Яны падзеленыя на 2 групы: іёны металаў і шэраг неарганічных рэчываў, а таксама каферменты (арганічныя злучэнні).

механізм актыўнасці

Па сваёй хімічнай прыродзе ферменты ставяцца да групы бялкоў. Аднак, у адрозненне ад апошніх, якія разглядаюцца элементы ўтрымліваюць актыўны цэнтр. Ён уяўляе сабой унікальны комплекс функцыянальных груп рэшткаў амінакіслот. Яны строга арыентаваны ў прасторы дзякуючы троеснай альбо чацвярцічнай структуры фермента. У актыўным цэнтры вылучаюць каталітычны і субстратнай ўчасткі. Апошні - гэта тое, чым абумоўлена спецыфічнасць ферментаў. Субстрат ўяўляе сабой тое рэчыва, на якое дзейнічае бялок. Раней лічылася, што іх узаемадзеянне ажыццяўляецца па прынцыпе "ключ да замка". Іншымі словамі, актыўны цэнтр павінен дакладна адпавядаць субстрату. У цяперашні час пануе іншая гіпотэза. Лічыцца, што дакладнае адпаведнасць першапачаткова адсутнічае, аднак яно з'яўляецца ў ходзе ўзаемадзеяння рэчываў. Другі - каталітычны - участак ўплывае на спецыфічнасць дзеяння. Іншымі словамі, ён вызначае характар паскараюцца рэакцыі.

будынак

Усе ферменты падзяляюцца на адно-і двухкампанентныя. Першыя маюць будынак, аналагічнае структуры простых бялкоў. Яны ўтрымліваюць выключна амінакіслоты. Другая група - протеиды - уключае ў сябе бялковую і небелкового часткі. Апошняй выступае кофермент, першай - апофермент. Апошні вызначае субстратнай спецыфічнасць фермента. Гэта значыць ён выконвае функцыю субстратного ўчастка ў актыўным цэнтры. Кофермент, адпаведна, выступае як каталітычная вобласць. З ім звязана спецыфічнасць дзеяння. У якасці каферментаў могуць выступаць вітаміны, металы, іншыя нізкамалекулярных злучэння.

каталіз

Узнікненне любой хімічнай рэакцыі звязана са сутыкненнем малекул ўзаемадзейнічаюць рэчываў. Іх рух у сістэме вызначаецца наяўнасцю патэнцыйнай свабоднай энергіі. Для хімічнай рэакцыі трэба, каб малекулы прынялі пераходны стан. Іншымі словамі, у іх павінна быць дастаткова сілы для праходжання энергетычнага бар'ера. Ён уяўляе сабой мінімальны аб'ём энергіі для надання ўсім малекулам рэакцыйнай здольнасці. Усе каталізатары, ферменты у тым ліку, здольныя змяншаць энергетычны бар'ер. Гэта спрыяе паскоранаму плыні рэакцыі.

У чым выяўляецца спецыфічнасць ферментаў?

Гэтая здольнасць выяўляецца ў паскарэнні толькі пэўнай рэакцыі. Ферменты могуць уплываць на адзін і той жа субстрат. Аднак кожны з іх будзе паскараць толькі канкрэтную рэакцыю. Рэактыўную спецыфічнасць фермента можна прасачыць на прыкладзе пируватдегидрогеназного комплексу. У яго ўваходзяць вавёркі, якія ўплываюць на ПВК. У якасці асноўных выступаюць: пируватдегидрогеназа, пируватдекарбоксилаза, ацетилтрансфераза. Сама рэакцыя называецца акісляльным декарбоксилированием ПВК. У якасці яе прадукту выступае воцатная актыўная кіслата.

класіфікацыя

Існуюць наступныя віды спецыфічнасці ферментаў:

1. Стереохимическая. Яна выяўляецца ў здольнасці рэчывы ўплываць на адзін з магчымых субстратнай стереоизомеров. Да прыкладу, фумаратгидротаза здольная дзейнічаць на фумарат. Пры гэтым яна не ўплывае на цис-ізамер - малеиновую кіслату.
2. Абсалютная. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Спецыфічнасць ферментаў гэтага тыпу выяўляецца ў здольнасці рэчывы ўплываць толькі на канкрэтны субстрат. Да прыкладу, сахараза рэагуе выключна з цукрозай, аргиназа - з аргініна і гэтак далей.
3. Адносная. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Спецыфічнасць ферментаў у гэтым выпадку выказана ў здольнасці рэчывы ўплываць на групу субстратаў, якія маюць сувязь аднолькавага тыпу. Да прыкладу, альфа-амілаза рэагуе з гликогеном і крухмалам. Яны маюць сувязь гликозидного тыпу. Трыпсінаў, пепсін, химотрипсин ўплываюць на многія вавёркі Пептыдная групы.

тэмпература

в определенных условиях. Ферменты валодаюць спецыфічнасцю ў пэўных умовах. Для большасці з іх у якасці аптымальнай прымаюць тэмпературу + 35 ... + 45 град. Пры памяшканні рэчывы ва ўмовы з больш нізкімі паказчыкамі, актыўнасць яго будзе зніжацца. Гэты стан называецца зварачальным інактывацыі. Пры павышэнні тэмпературы яго здольнасці адновяцца. Варта сказаць, што пры памяшканні ва ўмовы, дзе t будзе вышэй названых значэнняў, таксама адбудзецца інактывацыі. Аднак у гэтым выпадку яна будзе незваротнай, паколькі не адновіцца пры паніжэнні тэмпературы. Гэта звязана з дэнатурацыя малекулы.

уплыў рн

Ад кіслотнасці залежыць зарад малекулы. Адпаведна, рн ўплывае на дзейнасць актыўнага цэнтра і спецыфічнасць фермента. Аптымальны паказчык кіслотнасці для кожнага рэчывы свой. Аднак у большасці выпадкаў яна складае 4-7. Да прыкладу, для альфа-амілаза сліны аптымальная кіслотнасць складае 6.8. Між тым ёсць і шэраг выключэнняў. Аптымальная кіслотнасць пепсін, да прыкладу, 1.5-2.0, химотрипсина і трыпсінаў - 8-9.

канцэнтрацыя

Чым больш будзе прысутнічаць фермента, тым вышэй хуткасць рэакцыі. Аналагічны выснову можна зрабіць і адносна канцэнтрацыі субстрата. Аднак тэарэтычна для кожнага рэчывы вызначана насычаць ўтрыманне мішэні. Пры ёй усё актыўныя цэнтры будуць занятыя наяўных субстратам. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Пры гэтым спецыфічнасць фермента будзе максімальнай, па-за залежнасці ад наступнага дадання мішэняў.

Рэчывы-рэгулятары

Іх можна падзяліць на інгібітары і актыватара. Абедзве гэтых катэгорыі падзяляюцца на неспецыфічныя і спецыфічныя. Да автиваторам апошняга тыпу адносяць желчнокислые солі (для ліпазы ў поджелужочной залозе), хлоркавай іёны (для альфа-амілаза), саляную кіслату (для пепсін). Неспецыфічнымі актыватара з'яўляюцца іёны магнію, якія ўплываюць на киназы і фасфатазы, а спецыфічнымі інгібітарамі - канцавыя пептыды проферментов. Апошнія ўяўляюць сабой неактыўныя формы рэчываў. Яны актывуюцца пры адшчапленнем канцавых пептыдаў. Іх вызначаныя тыпы адпавядаюць кожнаму асобнаму проферменту. Да прыкладу, у неактыўным выглядзе трыпсінаў выпрацоўваецца ў выглядзе трипсиногена. Яго актыўны цэнтр зачыняецца канцавым гексапептидом, які з'яўляецца спецыфічным інгібітараў. У працэсе актывацыі адбываецца яго адшчапленнем. Актыўны цэнтр трыпсінаў ў выніку гэтага становіцца адкрытым. Неспецыфічнымі інгібітарамі з'яўляюцца солі ад цяжкіх металаў. Да прыкладу, сульфат медзі. Яны правакуюць дэнатурацыя злучэнняў.

інгібіравання

Яно можа быць канкурэнтнай. Такая з'ява выяўляецца ва ўзнікненні структурнага падабенства паміж інгібітараў і субстратам. Яны ўступаюць у барацьбу за сувязь з актыўным цэнтрам. Калі ўтрыманне інгібітару вышэй, чым субстрата, фармуецца коплексфермент-інгібітар. Пры даданні рэчывы-мішэні суадносіны зменіцца. У выніку інгібітар будзе выцеснены. Да прыкладу, сукцинат для сукцинатдегидрогеназы выступае як субстрат. Інгібітарамі з'яўляюцца оксалоацетат або малонат. Канкурэнтнымі лічацца ўплыву прадуктамі рэакцыі. Часцяком яны падобныя на субстраты. Да прыкладу, для глюкоза-6-фасфат прадуктам з'яўляецца глюкоза. Субстратам ж будзе выступаць глюкоза-6 фасфат. Неканкурэнтнымі інгібіравання не прадугледжвае структурнага падабенства паміж рэчывамі. Інгібітар і субстрат адначасова могуць звязвацца з ферментам. Пры гэтым ідзе адукацыю новага злучэння. Ім з'яўляецца комплексфермент-субстрат-інгібітар. У ходзе ўзаемадзеяння адбываецца блакаванне актыўнага цэнтра. Гэта абумоўліваецца звязваннем інгібітару з каталітычным участкам АЦ. Прыкладам можа служыць цитохромоксидаза. Для гэтага фермента ў якасці субстрата выступае кісларод. Інгібітарамі цитохромоксидазы з'яўляюцца солі сінільнай кіслаты.

Аллостерическая рэгуляцыя

У некаторых выпадках, акрамя актыўнага цэнтра, які вызначае спецыфічнасць фермента, прысутнічае яшчэ адно звяно. У якасці яго выступае аллостерический кампанент. Калі з ім звязваецца аднайменны актыватар, дзейснасць фермента павышаецца. Калі ж у рэакцыю з аллостерическим цэнтрам ўступае інгібітар, то актыўнасць рэчывы, адпаведна, зніжаецца. Да прыкладу, аденилатциклаза і гуанилатциклаза ставяцца да ферментам з рэгуляцыяй аллостерического тыпу.